甘藷塊根主要儲藏性蛋白質及其水解物抗氧化活性的研究

胰蛋白酶抑制因子（TIs），為甘藷塊根中主要儲藏性蛋白質。本研究以trypsin-Sepharose 4B 親和管柱層析方法，從台農57號甘藷塊根和台農65號甘藷 (Ipomoea batatas [L.] Lam) 塊根中純化出TIs。藉由一系列抗氧化DHR123活性試驗，如清除DPPH自由基、清除hydroxyl自由基、還原力的測定、清除超氧自由基的測定、抗低密度脂蛋白氧化、抑制peroxynitrite氧化和保護DNA氧化等研究，都顯示TIs具有抗氧化活性。我們經由iodoacetamide修飾半胱胺酸殘基及以NBSI (N-bromosuccinimide)修飾色胺酸側鏈後進行抗氧化活性試驗，發現TIs中半胱胺酸殘基和色胺酸側鏈分別對清除DPPH自由基及清除hydroxyl自由基有明顯影響。其中半胱胺酸殘基對清除DPPH自由基的抗氧化活性有很大的影響。而我們分別以胃蛋白酶，pronase E和胃蛋白酶水解產物再以凝乳胰蛋白酶水解TIs，分別做清除DPPH自由基，對抗低密度脂蛋白氧化，了解其不同抗氧化活性。再將TIs水解產物以Sephadex G-50 進行管柱層析分離。並將分離的水解產物進行清除hydroxyl自由基活性試驗。結果顯示，小分子胜肰仍然具有清除hydroxyl自由基能力。